Influência da Adsorção de Proteínas no Potencial Zeta de Hidroxiapatita Dopadas com Zinco e Carbonato

O potencial zeta, P (ζ), é uma grandeza importante para o estudo de sistemas nanoestruturados coloidais, pois ele informa sobre a carga da superfície de partículas em suspensão. Medidas de potencial zeta têm sido pouco utilizadas para caracterizar as superfícies de biomateriais coloidais tais como a hidroxiapatita. Neste trabalho, investigou-se o comportamento do potencial zeta em função do pH de hidroxiapatitas sintetizadas em temperaturas de 90°C e 37°C e a 37°C substituídas com Zn2+ e CO32-, antes e após a adsorção das proteínas albumina e insulina. Para isto, utilizou-se uma solução com uma concentração molar de 1mM de KCl e como agentes modificadores do pH: HCl 0,01M e NaOH 0,01M. Os resultados mostraram que o P (ζ) não é afetado pela diminuição da cristalinidade da HAp em pHs ácidos, indicando que a mudança na superfície não modifica a atividade dos íons fosfatos e hidroxilas. Em pH maiores que o ponto isoelétrico, IEP, o P (ζ) diminuiu com o pH. Este resultado revela que os sítios dos íons Ca2+ são os mais ativos e os mais sensíveis às variações da estrutura da superfície da HAp. A substituição do Ca2+ pelo Zn2+ produz uma diminuição do P (ζ) para valores do pH maiores que o ponto isoelétrico confirmando que a carga da dupla camada da superfície é determinada pelos sítios catiônicos (Ca2+ and Zn2+). A substituição do PO43- pelo CO32- não altera os valores do P (ζ) em toda a faixa de pH analisado devido a estabilidade dos sítios dos íons fosfatos. A adsorção das proteínas, albumina e da insulina, na superfície da HAp produz pequena diminuição do P (ζ) da HAp e da HAp substituída com CO32-. Este efeito pode ser atribuído a aglomeração das proteínas na superfície da HAp. A substituição do Ca2+ pelo Zn2+ produz um grande decréscimo dos valores do P (ζ) em todo o intervalo de pH estudado. Os valores negativos do P (ζ) podem ser explicados pela mudança da estrutura conformacional das proteínas devido à interação com o zinco na superfície da HAp. Esta interação desnatura as proteínas aumentando a sua área ocupada na superfície da HAp.