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title: "EPR Studies of Photolysis of Nitrosyl Haemoglobin at Low Temperatures: Effects of Quaternary Structure • CBPF Index"
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**Nota de Física****Publicado**

# **EPR Studies of Photolysis of Nitrosyl Haemoglobin at Low Temperatures: Effects of Quaternary Structure**

**Léa Jaccoud El-Jaick; M. P. Linhares; Eliane Wajnberg**

1991

[**Baixar PDF **0,7 MB](https://index.cbpf.br/files/publicacao/6ad2a767639f62b11adbb687/pdf) [**Contatar responsável**](mailto:apub@cbpf.br?subject=EPR%20Studies%20of%20Photolysis%20of%20Nitrosyl%20Haemoglobin%20at%20Low%20Temperatures%3A%20Effects%20of%20Quaternary%20Structure)

## **Dados da publicação**

<dl>

<dt>Autores</dt>
<dd>Léa Jaccoud El-Jaick; M. P. Linhares; Eliane Wajnberg</dd>

<dt>Tipo</dt>
<dd>Nota de Física</dd>

<dt>Status</dt>
<dd>Publicado</dd>

<dt>Data de publicação</dt>
<dd>1991</dd>

<dt>Descrição</dt>
<dd>Photolysis of nitrosyl haemoglobin (HbNO) has been studied from 6.5K to 20K for different NO saturation conditions. The kinetic curves are fitted equally well by a biphasic exponential and a distribution of activation energies. The parameters are straighforwardly related to the quaternary structure of the protein. The biphasic model indicates that two geminate processes in the NO reassociation to Hb dominate at low temperatures independently of the protein conformation.</dd>

<dt>Ano</dt>
<dd>1991</dd>

<dt>Número</dt>
<dd>CBPF-NF-021/91</dd>

<dt>Vínculo com tese</dt>
<dd>Não</dd>

<dt>Vínculo com bolsa</dt>
<dd>Não</dd>

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