Estudo dos Espectros de RPE de Nitrosil Hemoglobina de Vertebrados

Os espectros de ressonância paramagnética eletrônica (RPE) em banda X de nitrosil hemoglobina (HbNO) de 10 vertebrados foram obtidos a temperatura de nitrogênio líquido (77 K). Encontrou-se que os espectros de HbNO de 8 vertebrados que não apresentam uma estrutura hiperfina bem resolvida, podem ser simulados como a soma de duas componentes, uma com simetria axial e outra com simetria rômbica. Para a componente rômbica a interação com um só nitrogênio (N do NO) deve ser considerada. Os espectros de HbNO de dois vertebrados apresentam uma estrutura hiperfina resolvida a 77K. Estes espectros foram simulados como a soma de três componentes, uma com simetria axial e duas com simetria rômbica. A segunda componente rômbica considera a interação com dois nitrogênios (N do NO e possivelmente o N da histidina proximal F8). A análise dos espectros HbNO destes dois vertebrados (variação térmica) na faixa entre 10 K e 200 K mostrou que a variação com a temperatura das frações axial e rômbicas é pequena. Medidas de RPE em banda Q de HbNO de cabra confirmou a presença de três componentes nos seus espectros. Os resultados são discutidos em função das diferenças nas sequências de aminoácidos da Hb na região do bolso da heme e do sitio de ligação do Difosfato glicerol (DPG).