--- title: "Equilíbrio Conformacional em Nitrosil Hemoproteínas Desnaturadas • CBPF Index" description: "CBPF INDEX is the system that tracks the scientific and technological output of CBPF. It lists the articles, books, technical reports and other publications of the whole CBPF community." canonical_url: "https://index.cbpf.br/en/publicacoes/6ad2a767639f62b11adbbdeb" locale: en meta: "og:description": "CBPF INDEX is the system that tracks the scientific and technological output of CBPF. It lists the articles, books, technical reports and other publications of the whole CBPF community." "og:image": "https://index.cbpf.br/_og/d/c_Item%2Ctitulo_~RXF1aWzDrWJyaW8gQ29uZm9ybWFjaW9uYWwgZW0gTml0cm9zaWwgSGVtb3Byb3Rlw61uYXMgRGVzbmF0dXJhZGFz%2Ctipo_Doctoral%2Bthesis%2Ccor_~IzdhM2E5OQ%2Cautores_~TWFyaWEgVGVyZXNhIExhbXkgRnJldWQ7IFPDtG5pYSBSZW5hdXggV2FuZGVybGV5IExvdXJvOyBHZW9yZ2UgQmVtc2tpOyBTLiBJLiBaYW5ldHRlOyBNw6FyaW8gR2lhbWJpYWdp%2Cdetalhe_~MzAvMDgvMTk5Ng%2Csecao_Publications%2Cp_Ii9lbi9wdWJsaWNhY29lcy82YWQyYTc2NzYzOWY2MmIxMWFkYmJkZWIi%2Cs_Yz7eQSVg0QP5cxIj.png" "og:image:height": "600" "og:image:type": image/png "og:image:width": "1200" "og:title": "Equilíbrio Conformacional em Nitrosil Hemoproteínas Desnaturadas • CBPF Index" "twitter:image": "https://index.cbpf.br/_og/d/c_Item%2Ctitulo_~RXF1aWzDrWJyaW8gQ29uZm9ybWFjaW9uYWwgZW0gTml0cm9zaWwgSGVtb3Byb3Rlw61uYXMgRGVzbmF0dXJhZGFz%2Ctipo_Doctoral%2Bthesis%2Ccor_~IzdhM2E5OQ%2Cautores_~TWFyaWEgVGVyZXNhIExhbXkgRnJldWQ7IFPDtG5pYSBSZW5hdXggV2FuZGVybGV5IExvdXJvOyBHZW9yZ2UgQmVtc2tpOyBTLiBJLiBaYW5ldHRlOyBNw6FyaW8gR2lhbWJpYWdp%2Cdetalhe_~MzAvMDgvMTk5Ng%2Csecao_Publications%2Cp_Ii9lbi9wdWJsaWNhY29lcy82YWQyYTc2NzYzOWY2MmIxMWFkYmJkZWIi%2Cs_Yz7eQSVg0QP5cxIj.png" --- > Index of every page on this site: [llms.txt](https://index.cbpf.br/llms.txt) **Doctoral thesis****Defended** # **Equilíbrio Conformacional em Nitrosil Hemoproteínas Desnaturadas** **Maria Teresa Lamy Freud; Sônia Renaux Wanderley Louro; George Bemski; S. I. Zanette; Mário Giambiagi** 08/30/1996 [**Download PDF **1 MB](https://index.cbpf.br/files/publicacao/6ad2a767639f62b11adbbdeb/pdf) [**Contact owner**](mailto:biblioteca@cbpf.br?subject=Equil%C3%ADbrio%20Conformacional%20em%20Nitrosil%20Hemoprote%C3%ADnas%20Desnaturadas) ## **Abstract** O espectro de Ressonância Paramagnética Eletrônica (RPE) de nitrosil hemoglobina (NOHb) e mioglobina (NOMb) em diferentes condições (nativa, desnaturada e liofilizada), e de hematina-NO foram obtidos no intervalo de temperatura de 80-280 K. Acima de 150 K observa-se um decréscimo inesperado das áreas dos espectros das amostras de hemoglobina. Este resultado sugere a existência de um equilíbrio térmico entre dois estados conformacionais, dos quais somente um é observado por RPE. Os parâmetros termodinâmicos para os estados hexa e pentacoordenados são determinados. A dependência com a temperatura da taxa de relaxação spin-rde para NOHb e NOMb desnaturada, NOHb liofilizada e hematina-NO foi determinada entre 4 K e 70 K. Os resultados podem ser descritos pelos modelos T^n e e^(-∆/T). No primeiro o processo de relaxação é mediado por modos de tunelamento de um sistema de dois níveis. Observou-se uma correlação entre os valores de n e o estado funcional da proteína. A coincidência dos níveis excitados de baixa energia, ∆, com a faixa de temperatura onde ocorre mudanças espectrais reforça a hipótese de equilíbrio conformacional. Os resultados evidenciam a importância da presença e estrutura da globina para a relaxação. Experiências de fotodissociação de NOHb desnaturada foram realizadas a temperaturas abaixo de 26 K. As curvas de cinética normalizadas foram ajustadas com os modelos de exponencial dupla, de subestados conformacionais e fractal. Os parâmetros destes modelos estão diferentemente relacionados com a estrutura da proteína. O modelo de exponencial dupla supõe a existência de duas populações de ligantes, com diferentes taxas de recombinação. As alterações da globina causadas pela desnaturação afetam principalmente o processo de ligação mais lento, não sendo importantes para o processo de ligação rápido. Os valores do fator pré-exponencial e da energia do pico da função distribuição do modelo de subestados conformacionais indicam, respectivamente, um aumento de entropia e diminuição da mobilidade das amostras desnaturadas em relação às amostras nativas, causados pelo rompimento da estrutura proteica. Os parâmetros obtidos para o modelo fractal reforçam a hipótese que a flexibilidade da cadeia proteica é importante para o funcionamento da proteína. ## **Publication details**
Authors
Maria Teresa Lamy Freud; Sônia Renaux Wanderley Louro; George Bemski; S. I. Zanette; Mário Giambiagi
Type
Doctoral thesis
Status
Defended
Publication date
30/08/1996
Institution
CBPF
Defense date
30/08/1996
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